Use este identificador para citar ou linkar para este item: http://www.alice.cnptia.embrapa.br/alice/handle/doc/882818
Registro completo de metadados
Campo DCValorIdioma
dc.contributor.authorSOUTO, B. de M.pt_BR
dc.date.accessioned2011-04-10T11:11:11Zpt_BR
dc.date.available2011-04-10T11:11:11Zpt_BR
dc.date.created2011-03-24pt_BR
dc.date.issued2008pt_BR
dc.identifier.citation2008.pt_BR
dc.identifier.urihttp://www.alice.cnptia.embrapa.br/alice/handle/doc/882818pt_BR
dc.descriptionSedas são compostos protéicos secretadas por glândulas especializadas encontradas em diferentes grupos de artrópodes. Aranhas produzem uma diversidade de fibras, que são predominantemente compostas por proteínas repetitivas (espidroínas), codificadas por uma família multigênica. A caracterização dessa família está focada em espidroínas sintetizadas por espécies de Araneomorphae (aranhas verdadeiras), enquanto poucas seqüências de Mygalomorphae (tarântulas) são conhecidas. Sedas formam uma família diversa de materiais naturais com extraordinárias propriedades mecânicas, como resistência e extensibilidade, além da biocompatibilidade demonstrada. A possibilidade de produzir novos biomateriais com propriedades similares às das espidroínas levou à inúmeros estudos dessas proteínas. Apesar das potenciais características mecânicas, a inabilidade de domesticar as aranhas para produzir quantidades suficientes de proteínas conduziu ao desenvolvimento de estratégias alternativas para a produção das sedas utilizando a tecnologia do DNA recombinante. Proteínas com resistência e elasticidade definidas podem ser produzidas utilizando engenharia genética de maneira a misturar os módulos repetitivos em proporções específicas, produzindo biomateriais com grande potencial para uso na medicina e engenharia. Este trabalho envolve a expressão recombinante de seda de aranhas em Escherichia coli, por meio da manipulação genética de genes isolados das glândulas produtoras de seda das espécies Nephilengys cruentata (Araneomorphae) e Avicularia juruensis (Mygalomorphae). A proteína AJSilk Gland Protein ? 1 de A. juruensis identificada neste trabalho pode ajudar no melhor entendimento da diversidade e evolução da família de genes das espidroínas. Além disso, genes sintéticos foram construídos para codificar um análogo à Flag-like de N. cruentata. Esses genes artificiais foram obtidos por meio de uma estratégia controlada, usada para proteínas repetitivas compostas por diferentes unidades repetitivas in tandem. Resultados de análises por SDS-PAGE e ?Western blot? e a purificação (em coluna de afinidade) demonstraram que as proteínas Flag recombinantes foram expressas com sucesso em microorganismos.pt_BR
dc.formatil., color.pt_BR
dc.language.isoporpt_BR
dc.rightsopenAccesspt_BR
dc.subjectAranhaspt_BR
dc.subjectDNA recombinantept_BR
dc.subjectEspidroínaspt_BR
dc.subjectBiopolímerospt_BR
dc.subjectSeda flageliformept_BR
dc.subjectNephilengys cruentatapt_BR
dc.subjectAvicularia juruensispt_BR
dc.titleExpressão e purificação de proteínas de glândulas produtoras de seda das aranhas Nephilengys cruentata e Avicularia juruensis.pt_BR
dc.typeTesespt_BR
dc.date.updated2017-08-03T11:11:11Zpt_BR
dc.description.notesDissertação (Mestrado) - Universidade de Brasília, Departamento de Biologia Celular, Brasília, DF.pt_BR
dc.format.extent289 f.pt_BR
riaa.ainfo.id882818pt_BR
riaa.ainfo.lastupdate2017-08-03pt_BR
dc.contributor.institutionBETULIA DE MORAIS SOUTO, CNPAE.pt_BR
Aparece nas coleções:Tese/dissertação (CNPAE)

Arquivos associados a este item:
Arquivo Descrição TamanhoFormato 
DissertacaodeMestradoBetuliaPDF.pdf2,82 MBAdobe PDFThumbnail
Visualizar/Abrir
Mostrar registro simples do item Visualizar estatísticas

FacebookTwitterDeliciousLinkedInGoogle BookmarksMySpace