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Campo DCValorIdioma
dc.contributor.authorBARBOSA, M. F.
dc.contributor.authorSOUTO, B. de M.
dc.contributor.authorARAÚJO, A. de R. B.
dc.contributor.authorANDRADE, R. V. de
dc.contributor.authorQUIRINO, B. F.
dc.date.accessioned2021-02-07T12:17:56Z-
dc.date.available2021-02-07T12:17:56Z-
dc.date.created2020-12-01
dc.date.issued2020
dc.identifier.citationIn: ENCONTRO DE PESQUISA E INOVAÇÃO DA EMBRAPA AGROENERGIA, 6., 2020, Brasília, DF. Anais... Brasília, DF: Embrapa, 2020.
dc.identifier.urihttp://www.alice.cnptia.embrapa.br/alice/handle/doc/1127404-
dc.descriptionAs enzimas são utilizadas em muitas áreas da indústria para se conseguir, como resultado da reação, um produto específico ou melhorar a qualidade do produto final. As beta-glicosidases são um exemplo disso, possuindo aplicação em diferentes áreas industriais como na indústria alimentícia e na conversão de biomassa, podendo ser usada individualmente ou associada a outras enzimas. No presente estudo uma beta-glicosidase triada do genoma de Chryseobacterium sp. foi nomeada de C-B1, transformada em Escherichia coli TunerDE3 no vetor pET21a(+) e expressa utilizando o método de autoindução. Após a sua expressão, C-B1 foi purificada usando coluna GE His-trap HP 5 mL (GEHealthcare) no sistema de purificação de proteínas ÄKTA Pure, tendo a pureza desta enzima sido comprovada por meio de eletroforese em gel SDS PAGE 12% das frações proteicas coletadas. A fração que continha a proteína pura foi submetida a análise para determinação da concentração proteica usando o Kit BCA ProteinAssay (Pierce) e a atividade enzimática da mesma foi testada nos substratos sintéticos pNPG (p-nitrofenil-beta-D-glucopiranosídeo), pNPalfaG (p-nitrofenil-alfa-d-glucopiranosídeo), pNPC (p-nitrofenil-beta-D-celobiose), pNPX (p-nitrofenil-beta-D-xilopiranosídeo), pNPGal (p-nitrofenil-alfa-glucopyranosídeo), e nos substratos naturais celobiose, maltose, lactose e salicina. C-B1 mostrou atividade em pNPG, pNPX, pNPGal, celobiose e salicina, mostrando sua versatilidade para uso industrial, pois sua atividade indica sua atuação como beta-glicosidase, beta-xilosidase, beta-galactosidase, o que demonstra que a enzima pode ser usada para diferentes processos, para a obtenção de diferentes produtos.
dc.formatil.
dc.language.isopor
dc.rightsopenAccesspt_BR
dc.subjectExpressão heteróloga
dc.subjectPurificação enzimática
dc.titleExpressão heteróloga de uma beta-glicosidase de Chryseobacterium sp.
dc.typeArtigo em anais e proceedings
dc.format.extent2p. 129-133
riaa.ainfo.id1127404
riaa.ainfo.lastupdate2021-02-05
dc.contributor.institutionMateus Florentino Barbosa, Universidade Católica de Brasília; BETULIA DE MORAIS SOUTO, CNPAE; Andrêssa de Rezende Bastos Araújo; Rosangela Vieira de Andrade, Universidade Católica de Brasília; BETANIA FERRAZ QUIRINO, CNPAE.
Aparece nas coleções:Artigo em anais de congresso (CNPAE)

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