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Campo DCValorIdioma
dc.contributor.authorMOURA, S. C. de
dc.contributor.authorSOUTO, B. de M.
dc.contributor.authorARAUJO, A. de R. B.
dc.contributor.authorQUIRINO, B. F.
dc.date.accessioned2020-12-04T09:06:32Z-
dc.date.available2020-12-04T09:06:32Z-
dc.date.created2020-12-03
dc.date.issued2020
dc.identifier.citationIn: ENCONTRO DE PESQUISA E INOVAÇÃO DA EMBRAPA AGROENERGIA, 6., 2020, Brasília, DF. Anais... Brasília, DF: Embrapa, 2020.
dc.identifier.urihttp://www.alice.cnptia.embrapa.br/alice/handle/doc/1127582-
dc.descriptionXilanases são enzimas que catalisam a hidrólise da ligação glicosídica ??(1,4) da cadeia linear da xilana, um dos principais polissacarídeos estruturais das células vegetais e o segundo mais abundante na natureza. Bactérias e fungos são eficientes produtores de enzimas xilanolíticas, sendo assim nesse trabalho genes de potenciais xilanases da coleção de microrganismos da Embrapa Agroenergia foram clonados em cepas de Escherichia coli Tuner DE3 por meio do plasmídeo pET21a. Oriundo de Paenibacillus sp. o gene P_X6 foi expresso em E. coli e destacou?se pela atividade da enzima produzida sobre xilana. A proteína P_X6 apresenta 39,65 kDa de massa molecular, tendo o gene que a codifica 1.023 pares de bases. A atividade enzimática de P_X6 foi avaliada nos substratos sintéticos pNPG, pNPGal, pNPC, pNP?G e pNPX e nos naturais xilana, celobiose, maltose, lactose, salicina e xilobiose. Posto isso, após 72 horas de expressão, concentração da amostra e purificação por cromatografia de afinidade, verificou?se a presença de atividade enzimática em pNPX, pNPC e em xilana. A P_X6 se mostrou promissora por apresentar alta atividade em xilana de faia.
dc.language.isopor
dc.rightsopenAccesspt_BR
dc.titleCaracterização de Potencial Xilanase de Paenibacillus sp. WS30.
dc.typeArtigo em anais e proceedings
dc.subject.thesagroBioquímica
dc.subject.thesagroGenoma
dc.subject.nalthesaurusBiochemistry
dc.subject.nalthesaurusGenome
dc.subject.nalthesaurusXylan
dc.format.extent2p. 114-119
riaa.ainfo.id1127582
riaa.ainfo.lastupdate2020-12-03
dc.contributor.institutionSarah Conessa de Moura, Universidade Católica de Brasília; BETULIA DE MORAIS SOUTO, CNPAE; Andrêssa de Rezende Bastos Araujo; BETANIA FERRAZ QUIRINO, CNPAE.
Aparece nas coleções:Artigo em anais de congresso (CNPAE)

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