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Campo DCValorIdioma
dc.contributor.authorSALES, R. M. M.
dc.contributor.authorSOUTO, B. de M.
dc.contributor.authorARAUJO, A. de R. B.
dc.contributor.authorQUIRINO, B. F.
dc.date.accessioned2020-12-04T09:07:10Z-
dc.date.available2020-12-04T09:07:10Z-
dc.date.created2020-12-03
dc.date.issued2020
dc.identifier.citationIn: ENCONTRO DE PESQUISA E INOVAÇÃO DA EMBRAPA AGROENERGIA, 6., 2020, Brasília, DF. Anais... Brasília, DF: Embrapa, 2020.
dc.identifier.urihttp://www.alice.cnptia.embrapa.br/alice/handle/doc/1127585-
dc.descriptionO mercado industrial de enzimas cresce em bilhões de dólares todos os anos de acordo com a empresa Business Communication Company Research (BCC), pois as enzimas desempenham papel importante na catálise de muitas reações químicas em processos industriais. As Beta-glicosidases desempenham uma posição importante no mercado de enzimas, devida a sua alta versatilidade, criando a possibilidade de imergi-las em muitas áreas do mercado. Em projetos anteriores da Embrapa Agroenergia, foram construídas bibliotecas metagenômicas e genomas de microrganismos da biodiversidade brasileira foram sequenciados. A partir dessas bibliotecas foi possível fazer triagens funcionais na busca de atividade Beta-glicosidase. Alguns dos genes encontrados foram expressos em Escherichia coli, entretanto, ainda é necessário realizar as etapas de seleção das Beta-glicosidases com mais atividade e posteriormente sua purificação e caracterização bioquímica. Neste trabalho, uma das Beta-glicosidases estudadas apresenta alta atividade sobre o substrato sintético pNPG (p-nitrofenil-Beta-D-glucopiranosídeo), podendo ser eficiente no processo de degradação de celulose. Após as etapas de expressão e purificação, a enzima estudada foi submetida a teste de atividade em substratos naturais, como celobiose, e não apresentou resultados significativos. Uma hipótese, para estes resultados é a baixa concentração proteica obtida na expressão, sendo insuficiente para atuação da enzima sobre os substratos. Ou, é possível que tenha se passado muito tempo desde o final da expressão, até a etapa dos testes de atividade, levando a degradação da P_B12 ou a perda de atividade da enzima.
dc.language.isopor
dc.rightsopenAccesspt_BR
dc.titleExpressão heteróloga de uma potencial Beta-glicosidase de Paenibacillus sp.
dc.typeArtigo em anais e proceedings
dc.subject.thesagroCelulose
dc.subject.thesagroEnzima
dc.subject.thesagroEscherichia Coli
dc.subject.nalthesaurusCellulose
dc.subject.nalthesaurusBeta-glucosidase
dc.format.extent2p. 120-125.
riaa.ainfo.id1127585
riaa.ainfo.lastupdate2020-12-03
dc.contributor.institutionRodrigo Mauricio Marinsek Sales, Universidade Católica de Brasília; BETULIA DE MORAIS SOUTO, CNPAE; Andrêssa de Rezende Bastos Araujo; BETANIA FERRAZ QUIRINO, CNPAE.
Aparece nas coleções:Artigo em anais de congresso (CNPAE)

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