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Campo DCValorLengua/Idioma
dc.contributor.authorMARTIN-NETO, L.
dc.contributor.authorSANCHES, R.
dc.contributor.authorTABAK, M.
dc.contributor.authorMASCARENHAS, S.
dc.contributor.authorNASCIMENTO, O. R.
dc.date.accessioned2025-04-09T15:57:43Z-
dc.date.available2025-04-09T15:57:43Z-
dc.date.created1999-12-22
dc.date.issued1986
dc.identifier.citationIn: ENCONTRO NACIONAL DE FISICA DA MATERIA CONDENSADA, 9., abr. 1986, Pocos de Caldas, MG. Programa e resumos... Sao Paulo: Sociedade Brasileira de Fisica, 1986.
dc.identifier.urihttp://www.alice.cnptia.embrapa.br/alice/handle/doc/26511-
dc.descriptionA estrutura desidratada de uma molecula biologica nao e suficiente para explicar a sua acao, isto porque a agua interage com os residuos hidrofilicos e polares mudando sua conformacao, que e determinante na sua funcao. No presente trabalho observamos as variacoes de simetria do centro ativo (heme) da metamioglobina (metaMb) equina moduladas pelo grau de hidratacao. Utilizou-se tambem apomioglobina (ApoMb) para verificar se um radical livre formado na desidratacao dependia so da globina e nao do grupo prostetico. Amostras liofilizadas foram utilizadas e o sinal de RPE do ion ferro(III) e do radical livre monitorado. Para a metaMb o espectro de RPE e caracterizado por linhas de absorcoes com valores de g aproximadamente 6; g = 4,3; g aproximadamente 2 e tambem a linha do radical livre com g = 2,01. Para a ApoMb observou-se uma unica linha de absorcao com valor de g = 2,01. Observou-se na metaMb que a variacao da largura de linha em g aproximadamente 6, com a hidratacao, decresce exponencialmente ate um valor de 0,2gr H2O/grMb e mostrando pequena variacao acima dessa hidratacao. Duas possibilidades podem explicar este comportamento: 1) a simetria do ion ferro(III) na proteina e sensivel a mudancas conformacionais induzidas pela variacao no conteudo da agua; 2) a variacao e devido ao estreitamento de linha provocado pelo aumento do grau de liberdade com o crescimento da hidratacao. Constatou-se tambem que a presenca do radical livre criado pela desidratacao e independente do grupo prostetico.
dc.language.isopor
dc.rightsopenAccess
dc.subjectConformacao
dc.subjectMioglobina
dc.subjectRessonancia paramagnetica eletronica
dc.subjectRPE
dc.subjectElectronic paramagnetic resonance
dc.subjectEPR
dc.titleO papel da agua na conformacao da proteina mioglobina: um estudo por RPE.
dc.typeResumo em anais e proceedings
dc.subject.thesagroÁgua
dc.subject.thesagroPapel
dc.subject.thesagroProteína
dc.subject.nalthesauruswater
dc.format.extent2p.41.
riaa.ainfo.id26511
riaa.ainfo.lastupdate2025-04-09
dc.contributor.institutionEMBRAPA-CNPDIA; USP-IFSC.
Aparece en las colecciones:Resumo em anais de congresso (CNPDIA)

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