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Campo DCValorLengua/Idioma
dc.contributor.authorMARTIN-NETO, L.
dc.contributor.authorMASCARENHAS, S.
dc.contributor.authorSANCHES, R.
dc.contributor.authorTABAK, M.
dc.contributor.authorNASCIMENTO, O. R.
dc.date.accessioned2025-04-15T17:47:41Z-
dc.date.available2025-04-15T17:47:41Z-
dc.date.created1999-12-22
dc.date.issued1987
dc.identifier.citationIn: ENCONTRO NACIONAL DE FÍSICA DA MATÉRIA CONDENSADA, 10., maio 1987, Caxambu, MG. Programa e resumos... São Paulo: Sociedade Brasileira de Física, 1987.
dc.identifier.urihttp://www.alice.cnptia.embrapa.br/alice/handle/doc/26522-
dc.descriptionEm continuidade ao estudo por ressonancia paramagnetica eletronica (RPE) do acompanhamento de alteracoes no centro ativo (heme) de hemoproteinas moduladas pela variacao do grau de hidratacao apresentamos resultados obtidos para a meta Mb e nitrosil-Mb de baleia e meta Hb bovina. Amostras com diferentes graus de hidratacoes (0 a 50% em peso) foram obtidas e submetidas as medidas de RPE, a T= -160 graus centrigrados, em um espectrometro Varian E-109 banda X (9GHz). Para as duas proteinas, na forma meta, os espectros se caracterizaram por linhas de absorcoes com os seguintes valores de g: g~6; g=4,3 e g~2, do ion ferro (III) em diferentes estados de spin e simetrias, e g=2,01 devido a um radical livre criado no processo de desidratacao. Algumas das observacoes das amostras em diferentes hidratacoes foram: a) variacao monotonica da largura (para meta Mb) e intensidade (para meta Mb e meta Hb) da linha de absorcao do ion ferro (III) com g~6 (simetria axial). A partir dessas observacoes ficou evidenciado, para a meta Mb, o valor de hidratacao de 0,20gr H2O/grMb como um valor critico para o processo de estabilizacao da conformacao da proteina "nativa"; b) coexistencia de dois estados de spins [5/2 (meta) e 1/2 (hemicromo)] para amostras em baixa hidratacao; c) a intensidade da linha de absorcao do radical livre decresce com o aumento do grau de hidratacao. Iniciaram-se, tambem, medidas utilizando o monoxido de nitrogenio (NO) como sexto ligante para a Mb da baleia.
dc.language.isopor
dc.rightsopenAccess
dc.subjectSpin
dc.subjectHemoproteína
dc.subjectMeta Mb
dc.subjectNitrosil-Mb
dc.subjectRessonância paramagnética eletrônica
dc.subjectRPE
dc.subjectSimetria
dc.titleModulação pelo grau de hidratação da simetria de campo cristalino e estado de spin do íon ferro em hemoproteínas.
dc.typeResumo em anais e proceedings
dc.subject.thesagroBaleia
dc.subject.thesagroBovino
dc.subject.thesagroFerro
dc.subject.thesagroHidratação
dc.subject.thesagroÍon
dc.format.extent2Nao-paginado.
riaa.ainfo.id26522
riaa.ainfo.lastupdate2025-04-15
dc.contributor.institutionEMBRAPA-CNPDIA; USP-IFSC.
Aparece en las colecciones:Resumo em anais de congresso (CNPDIA)

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