Use este identificador para citar ou linkar para este item: http://www.alice.cnptia.embrapa.br/alice/handle/doc/190646
Registro completo de metadados
Campo DCValorIdioma
dc.contributor.authorRESENDE, J. M.
dc.contributor.authorMORAES, C. M.
dc.contributor.authorPRATES, M. V.
dc.contributor.authorCESAR, A.
dc.contributor.authorALMEIDA, F. C. L.
dc.contributor.authorMUNDIM, N. C. C. R.
dc.contributor.authorVALENTE, A. P.
dc.contributor.authorBEMQUEREE, M. P.
dc.contributor.authorPILO VELOSO, D.
dc.contributor.authorBECHINGER, B.
dc.date.accessioned2022-09-23T18:06:04Z-
dc.date.available2022-09-23T18:06:04Z-
dc.date.created2009-02-06
dc.date.issued2008
dc.identifier.citationPeptides, v.29, p. 1633-1644, 2008.
dc.identifier.urihttp://www.alice.cnptia.embrapa.br/alice/handle/doc/190646-
dc.language.isoeng
dc.rightsopenAccess
dc.titleSolution NMR structures of the antimicrobial peptides phylloseptin -1, -2, and -3 and biological activity: the role of charges and hydrogen bonding interactions in stabilizing helix conformations.
dc.typeArtigo de periódico
dc.subject.thesagroPeptídeo
dc.subject.thesagro
dc.subject.nalthesaurusPhyllomedusa
riaa.ainfo.id190646
riaa.ainfo.lastupdate2022-09-23
dc.contributor.institutionJARBAS M. RESENDE, UFMG
dc.contributor.institutionCLÉRIA MENDONÇA MORAES, UFMGeng
dc.contributor.institutionMAURA VIANNA PRATES, EMBRAPA RECURSOS GENÉTICOS E BIOTECNOLOGIAeng
dc.contributor.institutionAMARY CESAR, UFMGeng
dc.contributor.institutionFÁBIO C. L. ALMEIDA, UFRJeng
dc.contributor.institutionNATHÁLIA CAROLINA CÔRTES ROCHA MUNDIMeng
dc.contributor.institutionANA PAULA VALENTE, UFRJeng
dc.contributor.institutionMARCELO PORTO BEMQUERER, EMBRAPA RECURSOS GENÉTICOS E BIOTECNOLOGIAeng
dc.contributor.institutionDÓRIA PILÓ-VELOSO, UFMGeng
dc.contributor.institutionBURKHAR BECHINGER, UNIVERSIDADE LOUIS PASTEUR.eng
Aparece nas coleções:Artigo em periódico indexado (CENARGEN)

Arquivos associados a este item:
Arquivo Descrição TamanhoFormato 
1-s2.0-S0196978108002684-main.pdf1.11 MBAdobe PDFThumbnail
Visualizar/Abrir

FacebookTwitterDeliciousLinkedInGoogle BookmarksMySpace