Use este identificador para citar ou linkar para este item: http://www.alice.cnptia.embrapa.br/alice/handle/doc/190646
Título: Solution NMR structures of the antimicrobial peptides phylloseptin -1, -2, and -3 and biological activity: the role of charges and hydrogen bonding interactions in stabilizing helix conformations.
Autoria: RESENDE, J. M.
MORAES, C. M.
PRATES, M. V.
CESAR, A.
ALMEIDA, F. C. L.
MUNDIM, N. C. C. R.
VALENTE, A. P.
BEMQUEREE, M. P.
PILO VELOSO, D.
BECHINGER, B.
Afiliação: JARBAS M. RESENDE, UFMG
CLÉRIA MENDONÇA MORAES, UFMG
MAURA VIANNA PRATES, EMBRAPA RECURSOS GENÉTICOS E BIOTECNOLOGIA
AMARY CESAR, UFMG
FÁBIO C. L. ALMEIDA, UFRJ
NATHÁLIA CAROLINA CÔRTES ROCHA MUNDIM
ANA PAULA VALENTE, UFRJ
MARCELO PORTO BEMQUERER, EMBRAPA RECURSOS GENÉTICOS E BIOTECNOLOGIA
DÓRIA PILÓ-VELOSO, UFMG
BURKHAR BECHINGER, UNIVERSIDADE LOUIS PASTEUR.
Ano de publicação: 2008
Referência: Peptides, v.29, p. 1633-1644, 2008.
Thesagro: Peptídeo
NAL Thesaurus: Phyllomedusa
Tipo do material: Artigo de periódico
Acesso: openAccess
Aparece nas coleções:Artigo em periódico indexado (CENARGEN)

Arquivos associados a este item:
Arquivo Descrição TamanhoFormato 
1-s2.0-S0196978108002684-main.pdf1.11 MBAdobe PDFThumbnail
Visualizar/Abrir

FacebookTwitterDeliciousLinkedInGoogle BookmarksMySpace