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Campo DCValorIdioma
dc.contributor.authorTAVARES, H. G.
dc.contributor.authorTERZI, S. da C.
dc.contributor.authorSOUZA, E. F. de
dc.contributor.authorGOTTSCHALK, L. M. F.
dc.contributor.authorPENHA, E. das M.
dc.contributor.authorBRIGIDA, A. I. S.
dc.date.accessioned2018-12-05T23:44:55Z-
dc.date.available2018-12-05T23:44:55Z-
dc.date.created2018-11-12
dc.date.issued2018
dc.identifier.citationIn: CONGRESSO BRASILEIRO DE ENGENHARIA QUÍMICA, 22; ENCONTRO BRASILEIRO SOBRE ENSINO DE ENGENHARIA QUIMICA, 17., São Paulo, 2018.
dc.identifier.urihttp://www.alice.cnptia.embrapa.br/alice/handle/doc/1099146-
dc.descriptionO presente trabalho teve como objetivo obter e caracterizar lipases de Aspergillus niger C e 11T53A14 imobilizadas em suporte octil sepharose. Utilizando p-nitrofenil laurato como substrato, foram avaliados o pH ótimo de reação, especificidade frente a p-nitrofenil esteres e estabilidade operacional. A lipase de A. niger C imobilizada só apresentou atividade para pH 7 e 8, teve maior afinidade para C4 e perdeu 80% da atividade inicial após o 5° ciclo. Quanto a lipase de A. niger 11T53A14 imobilizada esta só apresentou atividade para pH 7 e 8 tendo sido influenciada pelo tipo de tampão usado, mostrou perfil similar ao da enzima livre para os p-nitrofenil esteres estudados e perdeu 100% da atividade inicial após o 5° ciclo.
dc.language.isoporpt_BR
dc.rightsopenAccesspt_BR
dc.titleCaracterização de lipase de aspergillus niger C E 11t53a14 imobilizadas em octil sepharose.
dc.typeArtigo em anais e proceedings
dc.date.updated2018-12-05T23:44:55Zpt_BR
dc.subject.thesagroAtividade Enzimática
dc.description.notesCOBEQ, ENBEQ. 27 a 28 de setembro de 2018.
dc.format.extent24 p.
riaa.ainfo.id1099146
riaa.ainfo.lastupdate2018-12-05
dc.contributor.institutionH. G. Tavares, UEZO; SELMA DA COSTA TERZI, CTAA; ERIKA FRAGA DE SOUZA, CTAA; LEDA MARIA FORTES GOTTSCHALK, CTAA; EDMAR DAS MERCES PENHA, CTAA; ANA IRAIDY SANTA BRIGIDA, CNPAT.
Aparece nas coleções:Artigo em anais de congresso (CTAA)

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