Título:	Caracterização de lipase de aspergillus niger C E 11t53a14 imobilizadas em octil sepharose.
Autoria:	TAVARES, H. G. TERZI, S. da C. SOUZA, E. F. de GOTTSCHALK, L. M. F. PENHA, E. das M. BRIGIDA, A. I. S.
Afiliação:	H. G. Tavares, UEZO; SELMA DA COSTA TERZI, CTAA; ERIKA FRAGA DE SOUZA, CTAA; LEDA MARIA FORTES GOTTSCHALK, CTAA; EDMAR DAS MERCES PENHA, CTAA; ANA IRAIDY SANTA BRIGIDA, CNPAT.
Ano de publicação:	2018
Referência:	In: CONGRESSO BRASILEIRO DE ENGENHARIA QUÍMICA, 22; ENCONTRO BRASILEIRO SOBRE ENSINO DE ENGENHARIA QUIMICA, 17., São Paulo, 2018.
Páginas:	4 p.
Conteúdo:	O presente trabalho teve como objetivo obter e caracterizar lipases de Aspergillus niger C e 11T53A14 imobilizadas em suporte octil sepharose. Utilizando p-nitrofenil laurato como substrato, foram avaliados o pH ótimo de reação, especificidade frente a p-nitrofenil esteres e estabilidade operacional. A lipase de A. niger C imobilizada só apresentou atividade para pH 7 e 8, teve maior afinidade para C4 e perdeu 80% da atividade inicial após o 5° ciclo. Quanto a lipase de A. niger 11T53A14 imobilizada esta só apresentou atividade para pH 7 e 8 tendo sido influenciada pelo tipo de tampão usado, mostrou perfil similar ao da enzima livre para os p-nitrofenil esteres estudados e perdeu 100% da atividade inicial após o 5° ciclo.
Thesagro:	Atividade Enzimática
Notas:	COBEQ, ENBEQ. 27 a 28 de setembro de 2018.
Tipo do material:	Artigo em anais e proceedings
Acesso:	openAccess
Aparece nas coleções:	Artigo em anais de congresso (CTAA)