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Campo DCValorIdioma
dc.contributor.authorSANTOS, R. R. dospt_BR
dc.contributor.authorMURUCI, L. N. Mpt_BR
dc.contributor.authorSILVA, J. P. L. dapt_BR
dc.contributor.authorNOGUEIRA, R. I.pt_BR
dc.contributor.authorDAMASO, M. C. T.pt_BR
dc.contributor.authorSANTOS, L. O. dospt_BR
dc.date.accessioned2013-04-11T11:11:11Zpt_BR
dc.date.available2013-04-11T11:11:11Zpt_BR
dc.date.created2013-04-11pt_BR
dc.date.issued2012pt_BR
dc.identifier.citationIn: SIMPÓSIO EM CIÊNCIA E TECNOLOGIA DE ALIMENTOS, 4., 2012, João Pessoa. Trabalhos... João Pessoa: SBCTA-PB, 2012.pt_BR
dc.identifier.urihttp://www.alice.cnptia.embrapa.br/alice/handle/doc/955558pt_BR
dc.descriptionA flexibilidade da lipase em catalisar diversas reações, confere a esta enzima grande potencial de aplicação. Aspergillus niger é um fungo filamentoso considerado grande produtor de lipase. A linhagem mutante A. niger 11T53A14 da Coleção de Micro-organismos de Interesse da Indústria de Alimentos e Agroenergia, da Embrapa Agroindústria de Alimentos, foi utilizada para otimização da produção da enzima por processo de fermentação em estado sólido (FES). Embora tenha-se conseguido alta atividade lipásica, torna-se necessário concentrar o extrato enzimático para que sua utilização seja mais atrativa. Ojetivou-se verificar a influência da concentração por liofilização na atividade enzimática da lipase produzida por FES utilizando uma linhagem mutante A. niger 11T53A14. A fermentação foi conduzida em colunas aeradas, incubadas a 32 ºC por 72 h com entrada controlada de ar seco. O meio fermentativo foi preparado utilizando o resíduo agroindustrial farelo de trigo, solução de sulfato de amônio pH 7,0 e borra alcalina, subproduto do refino de óleos vegetais, como indutor da lipase. O meio foi inoculado com o fungo filamentoso. A enzima foi extraída com tampão fosfato de sódio pH 7,0, sob agitação e, posteriormente, filtrada para obtenção do extrato enzimático, que apresentou atividade de 27 U/mL. Esse extrato foi submetido ao processo de concentração por liofilização por 6 h ininterruptas. Como resultado, a média de atividade encontrada após o processo de concentração foi de 52,8 U/mL, indicando uma concentração do extrato enzimático de 51%. Em outra etapa do experimento, foram testados diferentes tempos de liofilização: 4, 5, 6, 7 e 8 h, sendo as amostras acondicionadas separadamente e retiradas nos seus respectivos tempos. Neste experimento, igual concentração, 51%, foi alcançada, mas somente com 8 h de processo. Além disso, menor atividade da lipase foi obtida, 41,49 U/mL. Isso pode ter ocorrido devido à necessidade de interrupção da liofilização para retirada de amostras, fazendo com que as mesmas fossem parcialmente descongeladas pelo período de retomada do processo no equipamento. Contudo, a liofilização pode ser uma alternativa para concentração de enzimas, mas novos testes precisam ser realizados a fim de se otimizar o processo.por
dc.language.isoporpt_BR
dc.rightsopenAccesspt_BR
dc.titleConcentração de lipase produzida por Aspergillus niger.pt_BR
dc.typeResumo em anais e proceedingspt_BR
dc.date.updated2013-04-11T11:11:11Zpt_BR
dc.subject.thesagroAspergillus Nigerpt_BR
dc.subject.thesagroAtividade Enzimáticapt_BR
dc.subject.thesagroLiofilizaçãopt_BR
dc.subject.thesagroLípasept_BR
riaa.ainfo.id955558pt_BR
riaa.ainfo.lastupdate2013-04-11pt_BR
dc.contributor.institutionREGIANE RIBEIRO DOS SANTOS, UFRRJpt_BR
dc.contributor.institutionLIVIA NOLASCO MACEDO MURUCI, UFRRJpor
dc.contributor.institutionJANINE PASSOS LIMA DA SILVA, CTAApor
dc.contributor.institutionREGINA ISABEL NOGUEIRA, CTAApor
dc.contributor.institutionMONICA CARAMEZ TRICHES DAMASO, CNPAEpor
dc.contributor.institutionLUCIELEN OLIVEIRA DOS SANTOS, UFRRJ.por
Aparece nas coleções:Resumo em anais de congresso (CNPAE)

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