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http://www.alice.cnptia.embrapa.br/alice/handle/doc/1127585
Title: | Expressão heteróloga de uma potencial Beta-glicosidase de Paenibacillus sp. |
Authors: | SALES, R. M. M.![]() ![]() SOUTO, B. de M. ![]() ![]() ARAUJO, A. de R. B. ![]() ![]() QUIRINO, B. F. ![]() ![]() |
Affiliation: | Rodrigo Mauricio Marinsek Sales, Universidade Católica de Brasília; BETULIA DE MORAIS SOUTO, CNPAE; Andrêssa de Rezende Bastos Araujo; BETANIA FERRAZ QUIRINO, CNPAE. |
Date Issued: | 2020 |
Citation: | In: ENCONTRO DE PESQUISA E INOVAÇÃO DA EMBRAPA AGROENERGIA, 6., 2020, Brasília, DF. Anais... Brasília, DF: Embrapa, 2020. |
Pages: | p. 120-125. |
Description: | O mercado industrial de enzimas cresce em bilhões de dólares todos os anos de acordo com a empresa Business Communication Company Research (BCC), pois as enzimas desempenham papel importante na catálise de muitas reações químicas em processos industriais. As Beta-glicosidases desempenham uma posição importante no mercado de enzimas, devida a sua alta versatilidade, criando a possibilidade de imergi-las em muitas áreas do mercado. Em projetos anteriores da Embrapa Agroenergia, foram construídas bibliotecas metagenômicas e genomas de microrganismos da biodiversidade brasileira foram sequenciados. A partir dessas bibliotecas foi possível fazer triagens funcionais na busca de atividade Beta-glicosidase. Alguns dos genes encontrados foram expressos em Escherichia coli, entretanto, ainda é necessário realizar as etapas de seleção das Beta-glicosidases com mais atividade e posteriormente sua purificação e caracterização bioquímica. Neste trabalho, uma das Beta-glicosidases estudadas apresenta alta atividade sobre o substrato sintético pNPG (p-nitrofenil-Beta-D-glucopiranosídeo), podendo ser eficiente no processo de degradação de celulose. Após as etapas de expressão e purificação, a enzima estudada foi submetida a teste de atividade em substratos naturais, como celobiose, e não apresentou resultados significativos. Uma hipótese, para estes resultados é a baixa concentração proteica obtida na expressão, sendo insuficiente para atuação da enzima sobre os substratos. Ou, é possível que tenha se passado muito tempo desde o final da expressão, até a etapa dos testes de atividade, levando a degradação da P_B12 ou a perda de atividade da enzima. |
Thesagro: | Celulose Enzima Escherichia Coli |
NAL Thesaurus: | Cellulose Beta-glucosidase |
Type of Material: | Artigo em anais e proceedings |
Access: | openAccess |
Appears in Collections: | Artigo em anais de congresso (CNPAE)![]() ![]() |
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Expressa771o-hetero769loga-de-uma-potencial-2020.pdf | 305.63 kB | Adobe PDF | ![]() View/Open |